Nuove terapie
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NUOVA CURA PER IL MORBO DI ALZHEIMER E PER LE MALATTIE DA PRIONI
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NUOVA CURA PER LE MALATTIE DA PRIONI
RIASSUNTO: La BSE e la CJD sarebbero causate da un'enzima, prodotto da batteri della flora
intestinale, che altera la glicoproteina normale trasformandola nella sua forma alterata chiamata
proteina prionica. Tal problema può essere imputabile ad una di queste tre cause:
1-Causa: Un ceppo batterico patogeno, produttore dell'enzima che altera la glicoproteina normale, si
sviluppa nella flora intestinale.
2-Causa: Un ceppo batterico non patogeno e che fa parte della flora intestinale, ha iniziato a
secernere l'enzima che altera la glicoproteina normale per effetto del "fenomeno della
trasformazione per mezzo del trasferimento di molecole di DNA" provenienti da un ceppo
batterico patogeno.
3-Causa: Le membrane delle cellule epiteliali dell'intestino iniziano a non esporre più i recettori
per l'enzima secreto da un ceppo batterico non patogeno e che fa parte della flora intestinale;
Tale enzima, non legandosi più ai recettori delle membrane, non viene da queste trattenuto e passa
nel sangue.
Con la BSE il problema è che i bovini hanno un'intestino adatto per digerire vegetali, quando gli si
fa mangiare carne, i batteri che servono per degradarla troveranno nell'intestino dell'animale un
habitat favorevole e si svilupperanno, solo che le pareti dell'intestino dell'animale non sono
rivestite anche dei recettori per i nuovi enzimi prodotti dai nuovi batteri, questi enzimi, non
legandosi ai recettori e quindi non trattenuti dalle membrane delle cellule epiteliali
dell'intestino passano nel sangue che le trasporta al tessuto cerebrale, e li l'enzima altera tutte
le proteine complementari alla sua forma tra le quali la glicoproteina normale trasformandola nella
sua forma alterata chiamata proteina prionica.
Quindi nei pazienti affetti da CJD e da altre malattie da prioni occorre eliminare con antibiotici
tutti i batteri della flora intestinale e rimpiazzarli con preparati a base di fermenti lattici per
riequilibrare la flora batterica.
IMPORTANTE: E' doveroso ricordare che un trattamento del genere su bovini affetti da BSE potrebbe
essere pericoloso per la salute umana nell'eventualità che alcuni ceppi batterici della flora
intestinale umana si sviluppino nella flora intestinale dei bovini affetti da BSE.
IPOTESI: Secondo l'ipotesi più accreditata, la CJD (Malattia di Creutzfeldt-Jakob) sarebbe causata
da un prione, ossia dalla forma alterata di una glicoproteina che, nella sua forma normale, è
necessaria per la funzione cerebrale. Le ricerche indicano che la glicoproteina normale è necessaria
per permettere la trasmissione degli impulsi nervosi attraverso le sinapsi. Siccome non si tratta nè
di acido desossiribonucleico (DNA) nè di acido ribonucleico (RNA), il prione non può replicarsi
nelle cellule. Per questo motivo è stata avanzata questa ipotesi riportata nei libri: "La forma
patologica della proteina potrebbe agire da stampo per l'alterazione conformazionale della PrP
normale". E' estremamente improbabile.
E' molto più probabile che la CJD sia causata da un'enzima, prodotto da batteri della flora
intestinale, che altera la glicoproteina normale trasformandola nella sua forma alterata chiamata
proteina prionica. Questo enzima verrebbe prodotto da tali batteri perchè quando vengono espulsi
dall'organismo con le feci e vanno a finire su organismi animali o vegetali morti, gli serve per
contribuire alla loro decomposizione. Probabilmente si tratta di un ceppo parassita o non parassita
presente nella flora intestinale ma potrebbe anche risiedere nelle vie respiratorie.
Il motivo per cui un ceppo batterico si comporterebbe in questo modo è facilmente spiegabile: Un
batterio della flora intestinale non produce tale enzima (che altera la glicoproteina normale)
quando si trova nell'intestino perchè deve produrre altre sostanze utili al batterio stesso e
all'organismo; Questi batteri della flora intestinale, possono essere espulsi dall'organismo con le
feci; Quando queste feci si seccano, i batteri che si trovano sulla superficie dell'escremento
esposta all'aria possono diffondersi nell'aria per mezzo di deboli correnti d'aria che in teoria
possono trasportarli dovunque. Alcuni di questi batteri andranno a finire casualmente su organismi
animali in decomposizione. Sull'animale in decomposizione si trovano, fra l'altro, i batteri
decompositori che producono l'enzima che altera la glicoproteina normale, e che producono anche
molecole di DNA, con le quali, grazie al "fenomeno della trasformazione per mezzo del trasferimento
di molecole di DNA", inducono i nuovi batteri provenienti dalla flora intestinale dei bovini o
dell'uomo, a produrre lo stesso enzima che altera la glicoproteina normale, e che serve per
degradare le proteine presenti sull'animale in decomposizione (può trattarsi di un pezzo di carne
nella spazzatura).
---Da Enciclopedia--- Altri meccanismi che consentono di scambiare porzioni di materiale genetico
sono la trasduzione, in cui il DNA viene trasferito dai virus batterici o batteriofagi, e la
trasformazione, in cui il DNA viene inglobato nella cellula batterica direttamente dall'ambiente
esterno. -------Fine----------
In natura esisterebbero due ceppi batterici; Il primo specializzato per vivere su organismi animali
morti in decomposizione e secernere l'enzima che altera la glicoproteina normale, mentre il secondo
ceppo è specializzato per vivere nell'intestino e fa parte della flora intestinale dei bovini:
Il primo ceppo, specializzato per vivere su organismi animali morti, continuerà a secernere sempre
lo stesso l'enzima che altera la glicoproteina normale, almenochè non riceva dai batteri della flora
intestinale la molecola di DNA da essi prodotta, la quale indurrà tale batterio a secernere gli
stessi enzimi prodotti dai batteri della flora intestinale.
Il secondo ceppo, specializzato per vivere nell'intestino e che fa parte dalla flora intestinale,
continuerà a secernere sempre gli stessi enzimi che secerne nell'intestino, almenochè non riceva dai
batteri che degradano organismi animali morti la molecola di DNA da essi prodotta, la quale indurrà
tale batterio a secernere lo stesso enzima prodotto dai batteri che vivono su organismi animali
morti, che altera la glicoproteina normale.
Se si tratta di batteri patogeni nella flora intestinale, il paziente o l'animale dovrebbero
presentare enterite o dissenteria; Quindi probabilmente si tratta di un ceppo batterico non
parassita, non patogeno, e normalmente presente nella flora intestinale, che, considerato innocuo
dal sistema immunitario del paziente, non ne provoca alcuna reazione immunitaria, neanche quando,
per effetto del "fenomeno della trasformazione per mezzo del trasferimento di molecole di DNA", tali
batteri inizieranno a secernere l'enzima che altera la glicoproteina normale.
Dall'intestino le sostanze emesse dai batteri possono passare nel sangue che le trasporterà al
tessuto cerebrale, e li l'enzima altera tutte le proteine complementari alla sua forma tra le quali
la glicoproteina normale trasformandola nella sua forma alterata chiamata proteina prionica.
La struttura dell'enzima, prodotto da batteri della flora intestinale, che altera la glicoproteina
normale trasformandola nella sua forma alterata chiamata proteina prionica, è differente dalla
struttura della glicoproteina alterata chiamata proteina prionica.
Tali considerazioni non si contrappongono all'ipotesi secondo la quale: La causa delle epidemie
negli animali da allevamento risiederebbe negli integratori alimentari, contenenti carne e farine di
ossa contaminate dalle proteine prioniche. Ne si contrappongono al fatto che è possibile la
trasmissione tramite inoculazione di materiale neurologico, sebbene sia complessa e richieda periodi
di incubazione molto lunghi.
E' stato dimostrato che le PrP sono infettive, e si sa che è possibile la trasmissione tramite
inoculazione di materiale neurologico. Non conoscendo il modo in cui è stato dimostrato che le PrP
sono infettive, ipotizzo lo abbiano fatto tramite inoculazione di materiale neurologico.
Il materiale neurologico che è stato inoculato per dimostrare che le PrP sono infettive, conteneva
sia l'enzima che altera la glicoproteina normale prodotto da batteri, sia la glicoproteina alterata
dall'enzima, sia molecole di DNA prodotte da tali batteri; Se il materiale neurologico è stato
inoculato nel liquido cefalorachidiano, le molecole di DNA prodotte da batteri e presenti in tal
materiale, sarebbero passate dal liquido cefalorachidiano all'apparato circolatorio e da questo ai
batteri nella flora intestinale inducendo questi a fabbricare lo stesso enzima.
---Da enciclopedia--- Un altro passo in avanti nella genetica fu compiuto con gli esperimenti del
batteriologo statunitense Oswald T. Avery, cui si deve la scoperta del cosiddetto principio di
trasformazione nei batteri. Questo postula la possibilità che una molecola di DNA, proveniente da
una cellula batterica, penetri in un altro batterio e si integri nel suo patrimonio genetico,
sostituendo un analogo tratto di DNA; ciò si verifica senza che vi sia un contatto fisico tra i
batteri (come avviene, invece, nel caso della coniugazione). A causa dell'integrazione del DNA, la
cellula ricevente può acquistare proprietà che prima non possedeva; ad esempio, un batterio di un
ceppo di pneumococchi non patogeni può diventare virulento se acquista un tratto di DNA di uno
pneumococco patogeno. Il fenomeno della trasformazione in realtà era già noto prima di Avery;
infatti, era stato studiato nel 1928 da Griffith mediante ceppi di pneumococchi virulenti e non
virulenti; il fenomeno veniva però attribuito a un trasferimento di molecole proteiche. ---Fine--------------
E' stato dimostrato che circa il 10% di tutte le patologie causate da prioni sono malattie genetiche
dovute a mutazioni di un gene, ma quel gene non codifica per la proteina PrP, ma casomai, nei
soggetti sani codificava per una caratteristica del sistema immunitario atta ad evitare la
proliferazione dei batteri produttori dell'enzima che altera la glicoproteina normale, cioè la
capacità di riconoscere gli antigeni posseduti dal batterio che secerne l'enzima che altera la
glicoproteina normale, come estranei "non-self", e la conseguente risposta immunitaria del paziente
in caso di presenza di tal batterio. Oppure quel gene codificava per i recettori presenti sulle
membrane delle cellule epiteliali dell'intestino atti a legarsi ad un'enzima secreto da qualche
batterio della flora intestinale, il quale, legandosi a tali recettori viene trattenuto dalle
membrane cellulari che gli impediscono di entrare in circolo.
Se questa ipotesi è esatta diviene possibile curare i pazienti affetti dalla malattia di Creutzfeldt-
Jakob, e da altre malattie da prioni, eliminando con antibiotici tutta la flora intestinale
(operazione non facilmente attuabile dato che questi batteri hanno certamente sviluppato resistenza
contro la maggior parte degli antibiotici d'uso comune).
Se i batteri nell'intestino che producono l'enzima che altera la glicoproteina normale sono
patogeni, diviene possibile trovare un'antibiotico in grado di eliminarlo dall'organismo; Ad esempio
il trattamento della dissenteria batterica prevede una terapia a base di antibiotici.
Se invece i batteri nell'intestino che producono l'enzima che altera la glicoproteina normale non
sono patogeni, e fanno parte della flora intestinale, ed hanno cominciato a secernere l'enzima che
altera la glicoproteina normale per effetto del "fenomeno della trasformazione per mezzo del
trasferimento di molecole di DNA", occorre eliminare con antibiotici tutti i batteri della flora
intestinale e rimpiazzarli con preparati a base di fermenti lattici per riequilibrare la flora
batterica.
Ma c'è anche la possibilità che le membrane delle cellule epiteliali dell'intestino del paziente
iniziano a non esporre più i recettori per l'enzima secreto da un ceppo batterico non patogeno e che
fa parte della flora intestinale; Tale enzima, non legandosi più ai recettori delle membrane, non
viene da queste trattenuto e passa nel sangue.
Le malattie da prioni nell'uomo comprendono la malattia di Creutzfeldt-Jacob; il kuru; la sindrome
di Gerstmann-Sträussler-Scheinker; l'insonnia familiare fatale.
NUOVA CURA PER IL MORBO DI ALZHEIMER: Sembra che l'Alzheimer insorga perché il normale processo di
elaborazione di alcune proteine si verifica in maniera errata, portando all'accumulo di frammenti di
una proteina tossica nelle cellule e negli spazi intercellulari del cervello. Di solito l'A-beta
viene digerita dopo essersi staccata dalla cellula, ma talvolta forma degli insiemi insolubili detti
fibrille, che poi si uniscono insieme creando le placche.
IPOTESI: Il problema su descritto sarebbe causato da un'enzima prodotto da un ceppo batterico
presente nella flora intestinale che altera la proteina normale rendendola tossica, e di conseguenza
anche il morbo di alzheimer può essere curato con la terapia sopra riportata, studiata per le
malattie da prioni (nel caso dell'alzheimer può trattarsi di un'altro ceppo, normalmente presente
nella flora intestinale).